青霉素结合蛋白

英文名称：penicillin-binding protein

青霉素结合蛋白（PBPs）是在某些人体内存在的蛋白质，能够和青霉素特异性结合，使青霉素具有完全的抗原性

青霉素结合蛋白研究进展

青霉素结合蛋白(PBPs)是广泛存在于细菌表面的一种膜蛋白，是β_内酞胺类抗生素的主要作用靶位。不同细菌其种类及含量均不相同。但各种菌种的PBPs又有许多类似的结构与功能，在细菌生长、繁殖中发挥重要作用。PBPs结构与数量的改变是产生细菌耐药的一个重要机制。现今，各类抗生素虽种类繁多，但在耐药菌的治疗中仍缺乏有效手段。因此近年来围绕PBPs开展了大量的研究工作，试图从分子结构与基因水平认识PBPs，探求细菌耐药的机制，企图获得更有效的治疗手段。

青霉素结合蛋白研究简史及基本概念

尽管临床上很早就开始应用青霉素，但到20世纪50年代，人们才认识到青霉素是通过干扰细菌的表面结构而起作用的。60年代，细菌细胞壁的结构被阐明，为人们认识青霉素作用机制及PBPs奠定了基础。1972年Suginak . Blumberg和Stro minge:发现青霉素结合蛋白，用放射性同位素标记的青霉素可以标出细菌表面的PBPs，但后来的研究发现并非所有PBP均是青霉素作用的致命靶位。所有细菌都含有多种青霉素结合蛋白，不同菌属其PBPs含量、种类各不相同，不同的抗生素通过与不同的PBP蛋白结合而产生不同的抗菌活性。因此，与不同PBP结合的抗生素可联合应用，往往产生协同作用。

每个菌种都有一套特异的PBPs，称PBPs谱。在一种菌种中PBPs按分子量大小排序，分别称PBP1、PBP2、PBP3。PBP1为分子量最大的一种。不同菌属PBPs的生理功能很相近，而且分子结构上也有其相关及相似性。PBPs含量很少，仅占细胞膜蛋白总量的1%，不同PBP含量变化很大，如大肠杆菌中高分子的PBP1、PBP2和PBP3量很少，而低分子PBPS和PBP6却占PBPs量的70%—90%。各种PBP与抗生素亲和力相差亦很大。亲和力大小一般用I50表示； I50指使14C一青霉素G结合减少50%时该抗生素浓度，其值越高，示药物亲和力越小。